Везде

ОБНВопросы ихтиологии Journal of Ichthyology

  • ISSN (Print) 0042-8752
  • ISSN (Online) 3034-5146

АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ЭНЕРГЕТИЧЕСКОГО И УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА В ОРГАНАХ ГОРБУШИ (SALMONIDAE) В ХОДЕ НЕРЕСТОВОЙ МИГРАЦИИ

Вы можете
Код статьи
10.31857/S0042875225010079-1
DOI
10.31857/S0042875225010079
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Шульгина Н. С.
  • Аффилиация: Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН
Кузнецова М. В.
  • Аффилиация: Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН
Родин М. А.
  • Аффилиация: Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН
Крупнова М. Ю.
  • Аффилиация: Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН
Ефремов Д. А.
  • Аффилиация: Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН
Немова Н. Н.
  • Аффилиация: Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН
Мурзина С. А.
  • Аффилиация: Институт биологии Карельского научного центра РАН — ИБ КарНЦ РАН
Том/ Выпуск
Том 65 / Номер выпуска 1
Страницы
104-113
Аннотация
Представлены результаты исследования активности ключевых ферментов энергетического и углеводного обмена у производителей горбуши во время нерестовой миграции из эстуария в реку. Показано снижение активности ферментов углеводного обмена (лактатдегидрогеназы и пируваткиназы), 1-глицерофосфатдегидрогеназы в красных мышцах и печени, а также цитохром-с-оксидазы и альдолазы в белых мышцах у рыб на речном этапе миграционного пути. У рыб, выловленных в реке, выявлены относительно более высокие значения активности цитохром-с-оксидазы в жабрах, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в красных мышцах, а также альдолазы в печени. По-видимому, у производителей горбуши по мере передвижения к нерестилищам происходят метаболические изменения, связанные с перераспределением субстратов в сторону усиления использования липидов и белков мышечной ткани, для энергообеспечения процесса осморегуляции, высокой физической активности и репродуктивной функции в условиях полного экзогенного голодания.
Ключевые слова
горбуша активность ферментов энергетический обмен углеводный обмен река Индёра
Дата публикации
24.02.2026
Год выхода
2026
Всего подписок
0
Всего просмотров
3

Библиография

  1. 1. Ивантер Э.В., Коросов А.В. 2010. Элементарная биометрия. Петрозаводск: Изд-во ПетрГУ, 104 с.
  2. 2. Колб В.Г., Камышников В.Г. 1976. Клиническая биохимия. Минск: Беларусь, 311 с.
  3. 3. Кочетов Г.А. 1980. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высш. шк., 272 с.
  4. 4. Максимович А.А. 1990. Гормональная регуляция углеводного обмена у тихоокеанских лососей. Л.: Наука, 224 с.
  5. 5. Немова Н.Н. 1996. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб. Петрозаводск: Изд-во КарНЦ РАН, 104 с.
  6. 6. Чурова М.В., Шульгина Н.С., Крупнова М.Ю. и др. 2021. Активность ферментов энергетического и углеводного обмена у молоди горбуши Оногилумбыя рогбия (Walb.) при переходе из пресной среды в морскую // Изв. РАН. Сер. биол. № 5. С. 470–478. https://doi.org/10.31857/S1026347021040041
  7. 7. Bareiela P., Soengas J.L., Rey P. et al. 1993. Carbohydrate metabolism in several tissues of rainbow trout, Oncorhynchus mykiss, is modified during ovarian recrudescence // Comp. Biochem. Physiol. Pt. B. Comp. Biochem. V. 106. № 4. P. 943–948. https://doi.org/10.1016/0305-0491 (93)90055-A
  8. 8. Bradford M.M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. V. 72. № 1–2. P. 248–254. https://doi.org/10.1016/0003-2697 (76)90527-3
  9. 9. Bücher T., Pfleiderer G. 1955. Pyruvate kinase from muscle: pyruvate phosphokinase, pyruvic phosphoferase, phosphorylative transphosphorylase, phosphate-transferring enzyme II, etc. Phosphorohpyruvate + ADP ⇌ Pyruvate + ATP // Methods in Enzymology. V. 1. N.Y.: Acad. Press. P. 435–440. https://doi.org/10.1016/0076-6879 (55)01071-9
  10. 10. Crossin G.T., Hinch S.G., Farrell A.P. et al. 2003. Pink salmon (Oncorhynchus gorbuscha) migratory energetics: response to migratory difficulty and comparisons with sockeye salmon (Oncorhynchus nerka) // Can. J. Zool. V. 81. № 12. P. 1986–1995. https://doi.org/10.1139/z03-193
  11. 11. Crossin G.T., Hinch S.G., Cooke S.J. et al. 2009. Mechanisms influencing the timing and success of reproductive migration in a capital breeding semelparous fish species, the sockeye salmon // Physiol. Biochem. Zool. V. 82. № 6. P. 635–652. https://doi.org/10.1086/605878
  12. 12. Eddy F.B. 1982. Osmotic and ionic regulation in captive fish with particular reference to salmonids // Comp. Biochem. Physiol. Pt. B. Comp. Biochem. V. 73. № 1. P. 125–141. https://doi.org/10.1016/0305-0491 (82)90205-X
  13. 13. French C.J., Hochachka P.W., Mommsen T.P. 1983. Metabolic organization of liver during spawning migration of sockeye salmon // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. V. 245. № 6. P. R827–R830. https://doi.org/10.1152/ajpregu.1983.245.6.R827
  14. 14. Gilhousen P. 1980. Energy sources and expenditures and Fraser River sockeye salmon during their spawning migration // Int. Pac. Salmon Fish. Comm. Bull. V. 22. 51 p.
  15. 15. Hinch S.G., Cooke S.J., Healey M.C., Farrell A.P. 2006. Behavioural physiology of fish migrations: salmon as a model approach // Fish Physiol. V. 24. P. 239–295. https://doi.org/10.1016/S1546-5098 (05)24007-4
  16. 16. Kinnison M.T., Unwin M.J., Quinn T.P. 2003. Migratory costs and contemporary evolution of reproductive allocation in male chinook salmon // J. Evol. Biol. V. 16. № 6. P. 1257–1269. https://doi.org/10.1046/j.1420-9101.2003.00631.x
  17. 17. Llewellyn L., Sweeney G.E., Ramsurn V.P. et al. 1998. Cloning and unusual expression profile of the aldolase B gene from Atlantic salmon // Biochim. Biophys. Acta. Gene Struct. Expression. V. 1443. № 3. P. 375–380. https://doi.org/10.1016/S0167-4781 (98)00229-2
  18. 18. McCormick S.D. 2001. Endocrine control of osmoregulation in teleost fish // Am. Zool. V. 41. № 4. P. 781–794. https://doi.org/10.1093/jcb/41.4.781
  19. 19. Metón I., Mediavilla D., Caseras A. et al. 1999. Effect of diet composition and ration size on key enzyme activities of glycolysis–glucomeogenesis, the pentose phosphate pathway and amino acid metabolism in liver of gilthead sea bream (Sparus aurata) // Br. J. Nutr. V. 82. № 3. P. 223–232. https://doi.org/10.1017/S0007114599001403
  20. 20. Miller K.M., Schulze A.D., Ginther N. et al. 2009. Salmon spawning migration: metabolic shifts and environmental triggers // Comp. Biochem. Physiol. Pt. D. Genom. Proteom. V. 4. № 2. P. 75–89. https://doi.org/10.1016/j.cbd.2008.11.002
  21. 21. Mommsen T.P. 2004. Salmon spawning migration and muscle protein metabolism: the August Krogh principle at work // Comp. Biochem. Physiol. Pt. B. Biochem. Mol. Biol. V. 139. № 3. P. 383–400. https://doi.org/10.1016/j.cbpc.2004.09.018
  22. 22. Mommsen T.P., French C.J., Hochachka P.W. 1980. Sites and patterns of protein and amino acid utilization during the spawning migration of salmon // Can. J. Zool. V. 58. № 10. P. 1785–1799. https://doi.org/10.1139/z80-246
  23. 23. Morash A.J., Yu W., Le Moine C.M.R. et al. 2013. Genomic and metabolic preparation of muscle in sockeye salmon Oncorhynchus nerka for spawning migration // Physiol. Biochem. Zool. V. 86. № 6. P. 750–760. https://doi.org/10.1086/673376
  24. 24. Morgan J.D., Iwama G.K. 1999. Energy cost of NaCl transport in isolated gills of cutthroat trout // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. V. 277. № 3. P. R631–R639. https://doi.org/10.1152/ajpregu.1999.277.3.R631
  25. 25. Navarro I., Gutierrez J. 1995. Fasting and starvation // Biochem. Mol. Biol. Fish. V. 4. P. 393–434. https://doi.org/10.1016/S1873-0140 (06)80020-2
  26. 26. Pacific salmon life histories. 1991. Vancouver: UBC Press, 564 p.
  27. 27. Ruiz-Jarabo I., Tinoco A.B., Vargas-Chacoff L. et al. 2019. Environmental salinity affects growth and metabolism in fingerting meagre (Argyrosomus regius) // Fishes. V. 4. P. 6. https://doi.org/10.3390/fishes4010006
  28. 28. Shrimpton J.M., Patterson D.A., Richards J.G. et al. 2005. Ionoregulatory changes in different populations of maturing sockeye salmon Oncorhynchus nerka during ocean and river migration // J. Exp. Biol. V. 208. № 21. P. 4069–4078. https://doi.org/10.1242/jeb.01871
  29. 29. Smith L. 1955. Spectrophotometric assay of cytochrome c oxidase // Methods in Biochemical Analysis. V. 2. N.Y.: Intersci. Publ. P. 427–434. https://doi.org/10.1002/9780470110188.ch13
  30. 30. Tian W.-N., Braunstein L.D., Pang J. et al. 1998. Importance of glucose-6-phosphate dehydrogenase activity for cell growth // J. Biol. Chem. V. 273. № 17. P. 10609–10617. https://doi.org/10.1074/jbc.273.17.10609
  31. 31. Treberg J.R., Lewis J.M., Driedzic W.R. 2002. Comparison of liver enzymes in osmerid fishes: key differences between a glycerol accumulating species, rainbow smelt (Osmerus mordax), and a species that does not accumulate glycerol, capelin (Mallotus villosus) // Comp. Biochem. Physiol. Pt. A. Mol. Integr. Physiol. V. 132. № 2. P. 433–438. https://doi.org/10.1016/S1095-6433 (02)00083-1
  32. 32. Tseng Y.-C., Hwang P.-P. 2008. Some insights into energy metabolism for osmoregulation in fish // Comp. Biochem. Physiol. Pt. C. Toxicol. Pharmacol. V. 148. № 4. P. 419–429. https://doi.org/10.1016/j.cbpc.2008.04.009
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека